związki należące do białek prostych i złożonych, umożliwiające procesy kataboliczne różnych związków chemicznych w żywych komórkach. W skład cząsteczki e. (holoenzym) wchodzi część białkowa (apoenzym) i reszta niebiałkowa, zw. grupą prostetyczną, jeżeli jest ściśle związana z białkiem enzymu, lub koenzymem, jeżeli występuje samodzielnie i łączy się z apoenzymem w trakcie katalizowanej reakcji. Za połączenie e. z substratem odpowiada tylko pewne ugrupowanie aminokwasowe (a nie całe białko e.), tzw. centrum katalityczne lub centrum aktywne. Może nim być grupa prostetyczna, np. hem stanowiący centrum aktywne oksydazy cytochromowej lub cytochromów. Każdy e. ma co najmniej jedno takie centrum. Przejściowe i odwracalne połączenie e. i substratu polega na wzajemnym dopasowaniu centrum katalitycznego z przynajmniej częścią substratu, dotyczy zmian konformacyjnych (przestrzennych) obu związków. Szybkość reakcji enzymatycznych zależy od stężenia molowego enzymu i substratu oraz odczynu pH, np. optymalne pH dla pepsyny wynosi 1,2-2,5. Substancje przyspieszające reakcje kataboliczne e. noszą nazwę aktywatorów, hamujące zaś - inhibitorów, np. aktywatorem amylazy ślinowej są jony Cl-, a inhibitorami jony metali ciężkich, miedzi, ołowiu i rtęci. Nazwy e. składają się z dwóch części. Część pierwsza, o końcówce -aza, określa typ katalizowanej reakcji (hydrolaza, oksydoreduktaza), druga wskazuje na substrat, na który działa e. (np. dehydrogenaza mleczanowa). Ze względu na rodzaj katalizowanej reakcji e. dzielą się na: a) oksydoreduktazy - katalizują reakcje oksydacyjno-redukcyjne polegające na przenoszeniu elektronów i protonów lub bezpośrednim włączaniu tlenu do substratu (np. dehydrogenaza, reduktaza, oksydaza). Akceptorami mogą być cytochromy, flawoproteiny, NADP+; b) transferazy - umożliwiają przenoszenie rodnika lub grupy z jednego związku na drugi, np. metylotransferazy, karboksylotransferazy, aminoacylotransferazy, glikozylotransferazy; c) hydrolazy - katalizują rozbicie wiązań przy udziale wody; w zależności od rozbijanych wiązań wyróżniono: esterazy, fosfatazy, dezoksyrybonukleazy i in.; d) liazy - umożliwiają rozbicie wiązań bez udziału wody, z odszczepieniem związków drobnocząsteczkowych (grup), np. dekarboksylazy (uwalniające z substratów dwutlenku węgla), aldolazy (uwalniające aldehydy), dehydratazy (odszczepiające cząsteczkę wody) i in.; e) izomerazy - katalizują przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe, np. przemieszczające grupy wewnątrz cząsteczki substratu - mutazy (acylomutazy i fosfomutazy); f) ligazy (syntetazy) - katalizujące syntezę i powstawanie nowych wiązań C-O, C-S, C-C i in. oraz dołączanie nowych grup do substratu, np. karboksylazy dołączające dwutlenek węgla do substratu.
- enzymy, „uczniowie z klas...
- ENZYMY, fermenty
- enzymy trawienne, enzymy z grupy hydrolaz,...