fermenty
grupa białek aktywnych w komórkach i płynach ustrojowych żywych organizmów, katalizująca reakcję syntezy i rozkładu; e. występują w komórkach samodzielnie (ureaza) lub w układach wieloenzymatycznych, katalizujących kolejne reakcje (układ oksydazy pirogronianowej); różne tkanki mają inne zestawy e. odpowiadających funkcji danej tkanki; wiele e. syntetyzowanych jest w postaci nieaktywnej (proenzymy), która jest aktywowana w miarę zapotrzebowania; e. mogą być zbudowane wyłącznie z białka (trypsyna), lecz większość ma część białkową (apoenzym) i niebiałkową (grupy prostetyczne lub koenzymy), którą stanowią pochodne witamin lub atomy metali. Klasyfikacja enzymów wprowadzona 1961 opiera się na rodzaju katalizowanej reakcji: 1) oksydo-redukcji (oksydoreduktazy) redukujacej wolny tlen, 2) przenoszenia różnych grup chemicznych (transferazy), 3) hydrolizy (hydrolazy), 4) niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych (liazy), 5) izomeryzacji, czyli wewnątrzcząsteczkowego przegrupowania (izomerazy), 6) powstawania różnych wiązań kosztem wysokoenergetycznego wiązania nukleozydotrifosforanów (ligazy czyli syntetazy). E. są wykorzystywane w przemyśle do prowadzenia różnego rodzaju fermentacji; w medycynie służą jako leki (streptokinaza, pepsyna), a oznaczanie poziomu e. w tkankach i płynach fizjologicznych ma duże znaczenie, np. w ocenie funkcji narządów (wątroby, trzustki); brak lub niedobór e. jest podłożem wielu schorzeń (np. albinizm, fenyloketonuria); termin enzym wprowadził 1877 W.F. Khüne; ostatnio stwierdzono, że aktywność enzymatyczną posiadają również cząsteczki kwasów rybonukleinowych (Nagroda Nobla S. Altman i T. R. Cech).
- enzymy, „uczniowie z klas...
- enzymy, związki należące do...
- enzymy trawienne, enzymy z grupy hydrolaz,...