(proteiny)
związki złożone z reszt aminokwasowych, połączonych wiązaniami peptydowymi (grupa aminowa łączy się z karboksylową). B. dzielą się na proste, zbudowane tylko z aminokwasów ( albuminy, globuliny), oraz złożone, w skład których wchodzą dodatkowo składniki nieaminokwasowe (lipoproteiny - b. połączone z lipidami, nukleoproteiny - z kwasami nukleinowymi, glikoproteiny - z cukrami). W związku ze skomplikowaną strukturą b. wyróżniono: strukturę pierwszorzędową - kolejność (sekwencja) i proporcja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym; strukturę drugorzędową - układ atomów głównego łańcucha polipeptydowego; najtrwalszy spiralnie skręcony łańcuch występuje w postaci a-helisy, utrwalony wiązaniami wodorowymi; strukturę trzeciorzędową - przestrzenny układ wszystkich atomów w cząsteczce (podjednostce), łańcuchy są wzmocnione wiązaniami hydrofobowymi, jonowymi, za pomocą mostków dwusiarczkowych; strukturę czwartorzędową - układ przestrzenny podjednostek ułożonych warstwami i wzajemne oddziaływania między nimi, typowy dla b. globularnych (hemoglobina). Rozerwanie niektórych wiązań łączących ze sobą łańcuchy polipeptydowe powoduje utratę specyficznych właściwości b. ( denaturacja). Kolejność aminokwasów w cząsteczce b. jest specyficzna dla danego osobnika i przekazywana jest z pokolenia na pokolenie. B. pełnią podstawowe funkcje biologiczne jako enzymy, hormony, są transporterami różnego rodzaju związków i jonów, decydują o właściwościach odpornościowych organizmu. B. występują np. w mięśniach (miozyna, aktyna), w warstwach powierzchniowych, takich jak włosy, pazury, kopyta, pióra (keratyna), w tkance łącznej (kolageny, elastyny), u roślin w nasionach (prolaminy, gluteiny).